Posted by admin On Marzec - 29 - 2012 Skomentuj

W aminoacylo-tRNA zmieniają znaczenie kodonów Podstawowym elementem dla odczytania kodu genetycznego jest aminoacylacja właściwego tRNA przez swoisty aminokwas. Zgodnie z tym należy się spodziewać, że w komórce występuje zawsze dwadzieścia różnych syntetaz aminoacylo-tRNA, rozpoznających swoiście każdy z aminokwasów wchodzących w skład białka. Rzeczywiście tak jest w przypadku podstawowych organizmów modelowych (E. coli, drożdże, człowiek). W ciągu ostatniego dziesięciolecia poznano pełne sekwencje genomowe wielu (ponad 200) bakterii eukariotycznych. Okazało się, że większość prokariotów i organelli nie ma pełnego zestawu syntetaz. Zwykle brakuje syntetaz glutaminylo-tRNA i asparaginylo-tRNA. Ich funkcję spełniają syntetazy kwasu glutaminowego i asparaginowego, z dużą częstością błędnie aminoacylujące tRNA kwasem glutaminowym i tRNA kwasem asparaginowym. Te błędnie naładowane formy podlegają amidacji za pośrednictwem odpowiednich aminotransferaz. Syntetazy prowadzące owe „błędne” aminoacylowanie tRNA są enzymami o zmniejszonej zdolności do rozróżniania amidowanych i niemodyfikowanych aminokwasów. Tę dwuznaczność można wprowadzić do bardzo swoistego enzymu za pośrednictwem mutacji punktowej. To wskazuje, że być może w drodze odwrotnego procesu nastąpiło z wyjściowej – „dwuznacznej” formy syntetazy stworzenie dwu różnych o dużej specyficzności. Innymi słowy, to tego typu przejścia ewolucyjne zróżnicowały szlaki aminoacylacji, prowadząc do zwiększenia specyficzności wyboru aminokwasów przez aparat syntezy białka.