Rna

Rzeczywiście, określone RNA (tRNA) wykrystalizowano w końcu lat 70., podając strukturę tej podstawowej w odczycie kodu cząsteczki uczestniczącej w translacji. Sukces ten sugerował, że krystalizacji i bezpośredniej analizie strukturalnej można poddać większe cząsteczki RNA, a nawet tak olbrzymie kompleksy nukleoproteinowe zawierające RNA, jak rybosomy. Pierwsze propozycje podjęcia takich programów i próby krystalizacji rybosomów bakteryjnych E. coli podjął w początku lat 80. XX wieku A.S. Spirin (Rosja). Próby te prowadzono odpłukując od rybosomów kolejne białka i krystalizując otrzymane pochodne cząstki nukleoproteinowe. Jest oczywiste, że białka słabiej związane z rybosomem są czynnikami utrudniającymi krystalizację, bowiem w zbiorze poddanym krystalizacji można się spodziewać, że część rybosomów zachowa je na swojej powierzchni, a część utraci je do roztworu krystalizacyjnego. Wspomniane „odpłukiwania” miały usunąć ten problem niejednorodności zbioru i doprowadzić do analizy struktur choćby cząstek subrybosomowych, z czego dałoby się wysnuć wnioski o wyjściowej budowie rybosomu. Problem ten został też rozwiązany inaczej. Podjęto próby krystalizacji rybosomów z bakterii żyjących w skrajnych warunkach. Jedną z nich jest Helicobacter mańsmortui, bakteria żyjąca w wysoce zasolonych wodach Morza Martwego. W tym przypadku należało się spodziewać, że wiązania między rRNA a białkami będą silne i nie zdysocjują w soli o stężeniu używanym przy krystalizacji. Rzeczywiście, krystalizacja takich rybosomów powiodła się dość łatwo.